Aminoácidos

     As proteínas são as moléculas orgânicas mais funcionalmente diversificas e abundantes nos organismos vivos. Porém para formar esse “mar” de formas proteicas são necessários apenas 20 aminoácidos que, unindo-se por ligações peptídicas e variando suas sequências lineares, dão origem a essas diferentes estruturas que realizarão funções específicas.

     Todo aminoácido é formado por um grupo carboxila (COOH), um grupo amino (NH2) e uma cadeia lateral, ligados a um carbono central.

                                                 

Estrutura geral de um aminoácido                                                                                      H                                               │                                (grupo amino) +H3N ―  C — COOH (grupo carboxila)                                               │                                               R (cadeia lateral)

     Os grupo carboxila e amino são comuns a todos os aminoácidos, a estrutura que vai diferenciá-los é a cadeia lateral.

     Nas ligações peptídicas, o grupo carboxila de um aminoácido se liga ao grupo amino de outro aminoácido, para formar a proteína.

Aminoácidos combinados em ligações peptídicas — NH — CH — CO — NH — CH — CO — │                               │ R                               R

      Os aminoácidos são classificados de acordo com a natureza das cadeias laterais, podendo ser:

    ● Aminoácidos com cadeias laterais apolares

    ● Aminoácidos com cadeias laterais polares        

    ● Aminoácidos com cadeias laterais ácidas

    ● Aminoácidos com cadeias laterais básicas

*AMINOÁCIDOS COM CADEIAS LATERAIS APOLARES (hidrofóbicos)

     Possuem uma cadeia lateral apolar, que é incapaz de receber ou doar prótons, de participar em ligações iônicas ou formar pontes de hidrogênio. As cadeias apolares são semelhantes aos lipídeos, pois são altamente hidrofóbicas.

*AMINOÁCIDOS COM CADEIAS LATERAIS POLARES                                (hidrofílicos sem carga)

     Esses aminoácidos apresentam carga líquida igual a zero em pH neutro. Os aminoácidos serina, treonina e tirosina possuem um grupo hidroxila polar que pode participar da formação de pontes de hidrogênio. A asparagina e a glutamina possuem um grupo carbonila e um grupo amida, que podem também participar de pontes de hidrogênio.

*AMINOÁCIDOS COM CADEIAS LATERAIS ÁCIDAS                       (hidrofílicos com carga negativa)

     Os aminoácidos ácido aspártico e ácido glutâmico, são os únicos que possuem cadeias laterais ácidas, eles são doadores de prótons. Em pH fisiológico, suas cadeias estão completamente ionizadas, com um grupo carboxilato carregado negativamente           (—COOH-).

* AMINOÁCIDOS COM CADEIAS LATERAIS BÁSICAS
(hidrofílicos com carga negativa)

     As cadeias laterais dos aminoácidos básicos são aceptoras de prótons. Em pH fisiológico, as cadeias laterais da lisina e da arginina são completamente ionizadas com carga positiva.   

 

     Fonte: riquenutre.blogspot.com

Referências:

_Champe,P.,Harvey,R.,Ferrier,D.,Bioquímica Ilustrada.Editora Artmed.Porto Alagre  2009.