quinta-feira, 23 de maio de 2013

Proteínas



     As proteínas são substâncias formadas por enormes moléculas que apresentam uma estrutura complexa e que realizam importantes atividades no funcionamento, organização, crescimento, conservação, reconstrução e reprodução dos organismos. São sempre constituídos de carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio. Configuram o grupo das macromoléculas, juntamente com lipídios, ácidos nucléicos e polissacarídeos.
     Quando uma molécula proteica é hidrolisada, ou seja, “quebrada” em unidades menores, há a liberação de um grande número de aminoácidos, que são as unidades estruturais (monômeros) de todas as proteínas. A sequência dos aminoácidos ao longo da cadeia proteica constitui a estrutura primária da proteína. Se essa sequência for alterada de alguma maneira, teremos uma nova proteína, com propriedades diferentes da primeira.
     As cadeias polipeptídicas descrevem uma trajetória helicoidal no espaço conhecida como alfa hélice e constitui a estrutura secundária da proteína. A longa cadeia helicoidal liga-se em ponto distantes uns dos outros, dando origem a uma forma de novelo emaranhado, caracterizando a estrutura terciária. Muitas vezes 2 ou mais desses novelos se associam, formando uma molécula maior, chamada de estrutura quaternária.
     Existem proteínas simples e complexas. As simples  são formadas apenas por encadeamentos de aminoácidos, nas complexas podemos encontrar, além das cadeias polipeptídicas, um radical não-proteico conferindo-lhe alguma propriedade especial. Neste caso se encontram as glicoproteínas, as lipoproteínas, as cromoproteínas e as nucleoproteínas.  

quarta-feira, 22 de maio de 2013

Aminoácidos


     As proteínas são as moléculas orgânicas mais funcionalmente diversificas e abundantes nos organismos vivos. Porém para formar esse “mar” de formas proteicas são necessários apenas 20 aminoácidos que, unindo-se por ligações peptídicas e variando suas sequências lineares, dão origem a essas diferentes estruturas que realizarão funções específicas.
     Todo aminoácido é formado por um grupo carboxila (COOH), um grupo amino (NH2) e uma cadeia lateral, ligados a um carbono central.
                                                 
                       Estrutura geral de um aminoácido                                       
                                              H
                                              │
                               (grupo amino) +H3N ―  C — COOH (grupo carboxila)
                                              │
                                              R (cadeia lateral)

     Os grupo carboxila e amino são comuns a todos os aminoácidos, a estrutura que vai diferenciá-los é a cadeia lateral.
     Nas ligações peptídicas, o grupo carboxila de um aminoácido se liga ao grupo amino de outro aminoácido, para formar a proteína.

Aminoácidos combinados em ligações peptídicas
NH — CH — CONH — CH — CO
│                               │
R                               R
      Os aminoácidos são classificados de acordo com a natureza das cadeias laterais, podendo ser:
    ● Aminoácidos com cadeias laterais apolares
    ● Aminoácidos com cadeias laterais polares        
    ● Aminoácidos com cadeias laterais ácidas
    ● Aminoácidos com cadeias laterais básicas


*AMINOÁCIDOS COM CADEIAS LATERAIS APOLARES (hidrofóbicos)

     Possuem uma cadeia lateral apolar, que é incapaz de receber ou doar prótons, de participar em ligações iônicas ou formar pontes de hidrogênio. As cadeias apolares são semelhantes aos lipídeos, pois são altamente hidrofóbicas.

*AMINOÁCIDOS COM CADEIAS LATERAIS POLARES                                (hidrofílicos sem carga)

     Esses aminoácidos apresentam carga líquida igual a zero em pH neutro. Os aminoácidos serina, treonina e tirosina possuem um grupo hidroxila polar que pode participar da formação de pontes de hidrogênio. A asparagina e a glutamina possuem um grupo carbonila e um grupo amida, que podem também participar de pontes de hidrogênio.

*AMINOÁCIDOS COM CADEIAS LATERAIS ÁCIDAS                       (hidrofílicos com carga negativa)

     Os aminoácidos ácido aspártico e ácido glutâmico, são os únicos que possuem cadeias laterais ácidas, eles são doadores de prótons. Em pH fisiológico, suas cadeias estão completamente ionizadas, com um grupo carboxilato carregado negativamente           (—COOH-).

* AMINOÁCIDOS COM CADEIAS LATERAIS BÁSICAS
(hidrofílicos com carga negativa)
     As cadeias laterais dos aminoácidos básicos são aceptoras de prótons. Em pH fisiológico, as cadeias laterais da lisina e da arginina são completamente ionizadas com carga positiva.   


 

     Fonte: riquenutre.blogspot.com

Referências:
_Champe,P.,Harvey,R.,Ferrier,D.,Bioquímica Ilustrada.Editora Artmed.Porto Alagre  2009.